凝血酶
凝血酶（Thrombin）來(lái)源于牛血漿，分子量37KD，是由兩條肽鏈（31KD和6KD）通過(guò)二硫鍵組成的。凝血酶是凝血酶原（凝血因子Ⅱ）激活后形成的蛋白質(zhì)水解酶，其催化纖維蛋白原（fibrinogen）水解掉A肽和B肽，由此形成纖維蛋白單體，單體進(jìn)一步聚合，在血小板、紅細(xì)胞和白細(xì)胞等參與下形成血凝塊。
由于凝血酶具有切割序列專一性強(qiáng)，水解效率高的特點(diǎn)，它被廣泛地應(yīng)用于基因工程產(chǎn)品的開發(fā)，其應(yīng)用之一是作為工具蛋白酶用于重組融合蛋白質(zhì)的特異性斷裂，尤其適用于生物工程制藥業(yè)及基因工程、生物化學(xué)、分子生物學(xué)等研究。
凝血酶是一種廣泛用于切割標(biāo)簽的蛋白酶，能夠有效切質(zhì)量比僅為1：2000的蛋白。切割可在20℃到37℃之間切割0.3到16小時(shí)。凝血酶最佳切割位點(diǎn)是X4-X3-P-R[K]-X1-X2，這里X4和X3是疏水氨基酸而X1和X2是非酸性氨基酸，一些經(jīng)常使用的識(shí)別位點(diǎn)是L-V-P-R-G-S，L-V-P-R-G-F，和M-Y-P-R-G-N。在X4-X3-P-R-G-X2之間切割比在X4-X3-P-K-L-X2更有效。其他識(shí)別位點(diǎn)是X2-R[K]-X1，這里X2或者X1是甘氨酸，例如A-R-G和G-K-A，這里切割發(fā)生在第二個(gè)殘基后。在凝血酶切割位點(diǎn)和N末端標(biāo)簽之間插入五個(gè)甘氨酸殘基可改善切，通過(guò)這一"甘氨酸連接肽"只需較少酶量就可達(dá)到完全切割，而且也可以避免可能發(fā)生的錯(cuò)誤切割。有效的消化緩沖液是20mMTris-HCl緩沖液，含150mM氯化鈉，pH8.0。凝血酶可從切割產(chǎn)物中用p-氨基瓊脂糖親和純化，或者苯甲脒瓊脂糖移去。
產(chǎn)品特點(diǎn)：
1、純度高：SDS-PAGE檢測(cè)圖譜無(wú)雜蛋白條帶；
2、比活高：比活力大于2000單位pr；
3、不含有其他蛋白酶活性；

4、產(chǎn)品穩(wěn)定性好：凍干產(chǎn)品在室溫條件下考察12個(gè)月，酶活力未見顯著變化，冷藏條件下保存36個(gè)月，酶活力未見顯著變化。

纖維蛋白原溶液（可凝固蛋白含量1mg/ml）0.9ml，加入凝血酶溶液（5，6.4，8，10單位/ml）0.1ml，在37溫度水浴中，凝固時(shí)間大約是20秒至50秒。
溶液均用0.9%氯化鈉溶液配制。
這是我們做的實(shí)驗(yàn)結(jié)果，供客戶參考。